酶活测定及酶活调理的实验步骤

酶活测定

初速度（initial velocity）：酶促反应开始阶段底物转化为产品的速度，这一阶段产品的浓度十分低，其逆反应可以疏忽不计。

米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:透露表现一个酶促反应的开始速度（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程：υ=υmax[s]/（Km+[s]） 

米氏常数（Michaelis constant）:关于一个给定的反应，使酶促反应的开始速度（υ0）到达zui大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。

催化常数（catalytic number）（Kcat）:也称为转换数。是一个动力学常数，是在底物处于饱和形态下一个酶（或一个酶活性部位）催化一个反应有多快的测量。

催化常数等于zui大反应速度除以总的酶浓度（υmax/[E]total）。或是每摩酶活性部位每秒钟转化为产品的底物的量（摩[尔]）。

双倒数作图（double-reciprocal plot）:那称为Lineweaver_Burk作图。一个酶促反应的速度的倒数（1/V）对底物度的倒数（1/LSF）的作图。x和y轴上的截距辨别代表米氏常数和zui大反应速度的倒数。

酶活调理

溶菌酶竞争性按捺效果（competitive inhibition）：经过添加底物浓度可以逆转的一种酶按捺类型。竞争性按捺剂凡间与正常的底物或配体竞争统一个卵白质的连系部位。这种按捺使Km增大而υmax不变。

非竞争性按捺效果（noncompetitive inhibition）: 按捺剂不只与游离酶连系，也可以与酶-底物复合物连系的一种酶促反应按捺效果。这种按捺使Km不变而υmax变小。

反竞争性按捺效果（uncompetitive inhibition）: 按捺剂只与酶-底物复合物连系而不与游离的酶连系的一种酶促反应按捺效果。这种按捺使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。

很大一类复杂的卵白质物质 [enzyme;ferment],在促进可逆反应（如水解和氧化）方面起着像催化剂一样的效果。在很多工业进程中是有效的（如发酵、皮革鞣制及干酪出产） 

酶是一种有机的胶状物质，由卵白质构成，关于生物的化学转变起催化效果，发酵就是靠它的效果。

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